一、发病原因
非常规慢病毒致病因子被认为是一种淀粉样蛋白原纤维(SAF),构成此种原纤维特殊蛋白颗粒被称为朊病毒(PrP27-30)。这种慢病毒致病因子的性质既有病毒性传染发病特点,又有与常规病毒不同的理化特性和生物学特性。
1、理化特性表现为
①具有高度抗各种消毒灭活能力;②有抗高热80~100℃灭菌能力;③具有抗紫外线和其他各种射线作用能力;④常规电镜看不到病毒,只有用特殊理化方法可发现原纤维和蛋白颗粒。
2、其生物学特性为
①宿主间可传递的传染性,潜伏期可长达数年或数十年;②病理为变性改变,可见淀粉样斑块和胶质增生,但无炎性反应,亦无包涵体可见;③无复发缓解病程,持续进展直至死亡;④不产生干扰素,不受干扰素影响,孵育过程中不受任何免疫抑制或免疫增强的影响。
3、现在已知此慢病毒致病因子
①在高热132℃60min可灭活;②亦可在10%次氯酸钠溶液内浸泡1h以上或1N氢氧化钠内浸泡30min,反复3次即可灭活。
二、发病机制
1982年Prusiner提出CJD系由一种特殊的,具有感染性质的蛋白质-朊蛋白(PrionProtein,PrP)所引起,从而否定了多年前Gajdusek所倡导的非寻常慢病毒感染学说。
PrP系一种单基因编码的糖蛋白,由253个氨基酸组成(鼠为254个氨基酸组成)。位于人的第20号染色体短臂上,可译框架由一个外显子组成。在N的末端的附近由富有脯氨酸和甘氨酸的短肽5次反复。正常中枢神经细胞表面也存在朊蛋白,称此为PrPc。分子量为30~33KD,其空间构象主要为α-螺旋状结构,蛋白酶K可以溶解。而异常PrP被称作为PrPsc,PrPES或PrPCJD。与PrPc截然不同。分子量为27~30KD,其空间构象近40%为β层状折叠。PrPSC数次的集结,则形成直径为10~20nm,长度100~200nm的物质,这种物质可能就是早期发现的羊瘙痒病相关原纤维(scrapic-associated-fiber,SAF)和朊蛋白质粒(prionliposome)。它不能被蛋白酶K所消化。PrPSC大量沉积于脑内,能摧毁自身的中枢神经系统,造成大脑广泛的神经细胞凋亡、脱失,形成海绵状脑病。
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